1、农药免疫球蛋白的残留類型與結構：免疫球蛋白分子由4條多肽鏈組成，兩條短鏈稱為輕鏈(1ight chain，酶的免L)，活性分子質量約為25ku。抑制疫分兩條長鏈稱為重鏈(heavy chain，免疫H)，分析分子質量為50～75 ku。技术輕鏈有2種：κ和λ。析法在同一免疫球蛋白分子中，农药兩條輕鏈是残留同型(isotype)的。重鏈有5種：α、酶的免γ、活性δ、抑制疫分ε和μ。免疫根據免疫球蛋白重鏈的種類不同，可將其分為5類：IgA(α鏈)、IgD(δ鏈)、IgE(ε鏈)、IgG(γ鏈)和IgM(μ鏈)。肽鏈間通過二硫鍵(disulfide b()nd)連接，單個Ig分子呈“Y”狀結構。
免疫球蛋白分子分為恒定區(constant reglon，C)和可變區(variable region，V)兩部分。對於不同的免疫球蛋白分子，輕鏈N端的一半和重鏈N端的1/4這一區域的氨基酸序列有較大的變化，稱為可變區；其餘部分氨基酸序列趨於保守，稱為恒定區。可變區某些部位氨基酸序列變化非常大，故稱為高變區(hyperlvariable regk)n，HvR)。高變區隻占v區的20％～25％；其餘75％～80％則相對保守，稱為框架區(fraHlework regiorl)。輕鏈(light chain，L)和重鏈(heavy chain，H)各含有3個高變區，其表麵為抗原結合部位(antigen binding site)。由於高變區氨基酸序列與結合的抗原形成了結構互補的三維空間結構，所以高變區也被稱為互補決定區(complementary_determining regiorL，CDR)。γ重鏈、α重鏈和δ重鏈含有1個非球形片斷，位於C區的第1個(CH1)和第2個(CH2)結構域之間，氨基酸殘基數少至10個多至60個以上。該區稱為鉸鏈區(hinge regiorl)。當抗體與抗原結合時，鉸鏈區可自由轉動，以適應不同距離的抗原決定簇。抗體可憑借鉸鏈區的彈性與某一獨特抗原的1個以上位點結合，與更多的抗原結合點接觸可增加結合的強度。
2、抗體的類型：按製備方法、產生途徑和特點，抗體分為多克隆抗體、單克隆抗體和基因工程抗體。
(1)多克隆抗體：多克隆抗體(polyclonal antibody，PcAb)是指由多株B細胞產生的、針對不同抗原決定簇的抗體的混合物。其製備方法是用抗原直接免疫兔、羊等動物製備抗血清，再從抗血清中分離抗體。多克隆抗體與抗原的親和力強、穩定性好，但抗體的均一性和特異性不如單克隆抗體，來源間斷，存在批間差異。
(2)單克隆抗體：單克隆抗體(monoclonal antibody，McAb)是指由某一個抗原決定簇刺激單株B細胞所產生的抗體。單克隆抗體是通過雜交瘤技術(又稱為無性繁殖細胞技術)製備的。單克隆抗體均質性好、特異性強，可在體外培養液中連續批量培養，無批間差異。
(3)基因工程抗體基因工程抗體(genetic engineering antibody)是通過對抗體可變區的基因進行克隆或部分片段改造，利用DNA分子重組技術，再經過表達而產生的具有免疫學活性的特異性多肽。基因工程抗體技術的發展使人工設計和製備具有特殊性質、特殊功能的抗體成為可能。
(三)抗原抗體反應
抗原與抗體的特異性結合稱為抗原抗體反應(antigen-antibody reaction)。脊椎動物機體具有免疫係統，在受到進入體內的細菌、病毒、細胞、組織、蛋白質等外源性物質(抗原)刺激的時候能發生保護性應答反應，產生特異性的保護物質(抗體)來識別該外源性物
質並與之相結合，從而“鈍化”該物質以排除其幹擾。抗原抗體的識別和結合反應不僅可以在體內進行，也可以在體外適當條件下進行，符合質量作用定律。這種反應在體內作為體液免疫應答的效應機製自然發生，在體外作為免疫學實驗的結果而出現。由於傳統免疫學技術多以人或動物的血清作為抗體的來源，所以體外實驗中的抗原抗體反應習慣上稱為血清學反應(serological reaction)。但是現代的抗原抗體反應早已突破了血清學時代的概念。
1、抗原抗體的結合力：抗原與抗體的結合具有高度的特異性，主要依靠抗原與抗體結合位點空間結構的精密“契合”和範德華(van der Waals)力等非共價鍵力的維係。抗原與抗體的結合雖然是互補性的特異性結合，但不形成牢固的共價鍵(共價鍵鍵能為209.2～418.4 kJ/m01)，而是以複雜的非共價鍵結合在一起，這種較弱的結合力至少包括以下4個方麵。
(1)靜電引力：抗原和抗體分子上帶有相反電荷的基團之間可以發生靜電引力，又稱為庫侖力。例如抗體分子上堿性氨基酸的遊離氨基(一NH3+)和酸性氨基酸的遊離羧基(-COO一)，可與抗原分子上帶相反電荷的對應基團相互吸引。這種引力的大小與兩電荷間距離的平方成反比，平均鍵能約為20.9 kJ/mol。
(2)範德華力：抗原和抗體相互接近時，由於分子或原子的瞬間偶極作用而出現的引力稱為範德華力，它可使對應的抗原與抗體相互吸引。範德華力的構成與計算比較複雜，大致與兩個相互作用基團的極化程度的乘積成正比，與它們之間距離的7次方成反比，鍵能為4.2～12.5 kJ/mol。
(3)疏水作用力：兩個疏水基團在水溶液中相互接觸時，由於對水分子排斥而趨向聚集的力稱為疏水作用力，亦稱為疏水鍵。抗原抗體反應時可提供疏水性基團的氨基酸殘基有亮氨酸、異亮氨酸、丙氨酸、脯氨酸、纈氨酸、苯丙氨酸、色氨酸等。抗原與抗體由於疏水作用而凝聚成複合物，這樣就使其與水接觸的表麵積縮小，親水性降低。
(4)氫鍵：供氫體上的氫原子與受氫體原子間的引力構成氫鍵。供氫體和受氫體的原子都是電負性很強的原子。在抗原抗體反應中，羧基、氨基和羥基是主要供氫體，而羧基氧、羧基碳、肽鍵氧等原子是主要受氫體。氫鍵具有方向性，因此比範德華力更具有特異性。氫鍵結合力與供氫體和受氫體之間距離的6次方成反比，鍵能約為20.9 kJ/mol。
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